Buf, se me hace difícil imaginar como puede ser el mecanismo de la reacción de polimerización del glucógeno, mas si entran en juego enzimas, pero algo me dice que es por etapas, como todas las polimerizaciones que conozco. Aun así, no me atrevo a aventurar cual sería la etapa determinante de la velocidad de reacción, ni como sería estado de transición (TS) correspondiente a esta etapa (o a otras).
Pero si nos limitamos a hablar en términos generales, me atrevo a un poco más. La mejor forma de controlar una reacción es que la energía para formar el TS sea lo suficientemente elevada como para que la energía del medio sea insuficiente para superar la barrera de activación. Si el ATP proporciona suficiente energía como para que la reacción pueda producirse, entonces tienes que aumentar la barrera con alguna enzima que inhiba la reacción. Cuando interese que se produzca, puedes hacer que la proteína se suelte, o bien modificarla para que pase de inhibidor a catalizador (p.ej. la fosforilación es un mecanismo de control muy extendido). En el caso de que la barrera sea demasiado elevada como para que el ATP sea insuficiente por si solo, necesitarás un catalizador, y el único mecanismo de control necesario será la presencia/ausencia de catalizador. Pero para el caso concreto de la glucosa/glucógeno, no tengo ni idea de cual caso se da.
¿Tenés idea si la energía de activación, en el caso de una reacción no favorable, es mayor que la energía que hay que entregar de forma exógena para catalizar los enlaces?
No se si he entendido bien la pregunta. La barrera de activación siempre será el máximo de energía que deberás aportar al sistema para que se produzca la reacción, una vez superada la barrera, la concentración dependerá de hacia donde esté desplazado el equilibrio.
La imagen es ilustrativa pero no concluyente, ambos gráficos no tienen por que que estar a la misma escala. La barrera de activación para una reacción endotérmica puede ser menor en valor absoluto que la energía de activación de otra reacción exotérmica, en cuyo caso la primera será mas rápida que la segunda. Eso es control cinético, y ahí entran en juego las enzimas. Los valores termodinámicos no cambian si no cambia la estructura química de reactivos y/o productos.
Por cierto, no tiene nada que ver que sea favorable con la energía de activación. La termodinámica química predice si la reacción es o no espontanea (favorable), mientras que la cinética predice la velocidad a la que se producirá dicha reacción. Si es o no favorable es una cuestión de equilibrio y de diferencia de energía entre reactivos y productos, y dicha diferencia está determinada por ecuaciones de estado, que no dependen del camino de reacción. Por el contrario, la cinética si depende del camino de reacción, ya que el tamaño de la barrera de activación depende de ese camino.
